A földimogyoró legfontosabb allergénjeinek jellemzői; Személyre szabott táplálkozás

A vizsgálatok azt mutatják, hogy körülbelül 1,5 millió amerikai szenved mogyoróallergiában, és évente körülbelül 30 000 beteget kórházba vezetnek anafilaxiás sokk tünetei miatt, amelyek közül 150 és 200 között halálos kimenetelű volt. A földimogyoróra adott allergiás reakció azonnali lehet (anafilaxiás sokk vagy előfordulhat, hogy fogyasztása után néhány órával jelentkezik. A legtöbb esetben allergiás reakciókat észlelnek a földimogyoró fogyasztása után, bár egyes esetekben a reakciót nyál (csókok, edények), ill. az allergén belélegzésével A fő mogyoróallergén, az Ara h 1, bebizonyosodott, hogy viszonylag könnyen tisztítható a kezektől, és közönséges tisztítószerekkel van bevonva, és nem tűnik széles körűnek az iskolákban.

A földimogyoró allergiát a magban lévő fehérje okozza. Mint minden mag, a földimogyoró is gazdag fehérjében, különösen az úgynevezett tároló fehérjékben, amelyek tartalékanyagként szolgálnak egy új növény növekedése során. E tárolófehérjék közül néhány a legfontosabb allergénnek bizonyult: vicilinek és albuminek.

Eddig 10 allergént azonosítottak a földimogyoróban. A fő allergén az Ara h 1, amely egy vicilin; a másik fő allergén az Ara h 2 (2S albumin). Ez a két allergén okozza a földimogyoró allergiás reakcióinak 95% -át. A földimogyoróban található kisebb allergének az araquina (hüvelyesek) –Ara h 3 és Ara h 4-, profilin –Ara h 5-, 2S albuminek –Ara h6 és Ara h 7-, oleozin, agglutinin és Ara h 8 (a Bet család v 1). A földimogyoró-szenzibilizáció általában gyermekkorban fordul elő, és gyakran az egész életen át fennmarad; Ebben az értelemben a mogyoróallergia különbözik a többi általános ételallergiától (például allergia a tojás- vagy tejfehérjék ellen), amelyek gyermekkorban elterjedtek, de általában felnőttkorukban elhalványulnak.

A földimogyoróra túlérzékeny egyének populációjából származó szérum IgE felhasználásával 23 kötő epitópot térképeztek fel az Ara h 1 IgE-re. A talált immunodomináns epitópok a következők: Ara h 1 25–34 (KSSPYQKK), Ara h 1 65–74 (EYDPRLVY), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP) és Ara h 1 498–507 (RRYTARLKEG). A többi azonosított IgE epitóp: Ara h 1 48–57 (QEPDDLKQKA), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP), Ara h 1 97–105 (GDYDDDRR), Ara h 1 107–116 (RREEGGRW), Ara h 1 123–132 (EREEDWRQ), Ara h 1 134–143 (EDWRRPSHQQ), Ara h 1 143–152 (PRKIRPEG), Ara h 1 294–303 (PGQFEDFF), Ara h 1 311–320 (YLQEFSRN), Ara h 1 325–334 (FNAEFNEIRR), Ara h 1 344–353 (QEERGQRR), Ara h 1 393–402 (DITNPINLRE), Ara h 1 409–418 (NNFGKLFEVK), Ara h 1 461–470 (GNLELV), Ara h 1 525–534 (ELHLLGFGIN), Ara h 1 539–548 (HRIFLAGDKDA), Ara h 1 551–560 (IDQIEKQAKDA), Ara h 1 559–568 (KDALAFPGSGE), Ara h 1 578–587 (KESHFVSARP) és Ara h 1 597–606 (EKESPEKED). Az Ara h1, Ara h2 és Ara h3 szekvenciák 5 aminosav átfedésével rendelkező 213 20 aminosav-peptid tömb felhasználásával az Ara h1 13 kiemelkedő IgE-kötő régiót tartalmaz, köztük egy új epitópot, amely a 361-385 maradékokat tartalmazza. nem található a szérum felhasználásával.

A földimogyoróban azonosított másik jelentős allergén az Ara h 2, amely egy 17-19 kDa molekulatömegű és 5,2 izoelektromos ponttal rendelkező glikoprotein. Jelenleg 2 Ara h2 izoformát azonosítottak. Az Ara h 2 megfelel a delta konglutinnak, amely a 2S albumin család tagja. Az Ara h 2 és más 2S albumin allergének homológián alapuló molekuláris modellezése megmutatta, hogy közös háromdimenziós szerkezeti keretrendszerük van, amely 5 α-hélixből áll, amelyek egy jobbra pörgő szuperhélixben helyezkednek el, és amelyek többé-kevésbé kiterjesztett fürtökkel vannak összekötve. A háromdimenziós struktúrát diszulfidhidak stabilizálják, amelyek konzerválódtak az albumin 2S szupercsalád minden tagja között. Az Ara h 2 a polipeptidlánc N-terminális és C-terminális végén további 2 hurokkal különbözik a többi 2S-albumintól.

Az Ara h 2 10 lineáris epitópját definiáltuk az alábbiak szerint: 15-HASARQQWEL-24, 21-QWELQGDR-28, 27-DRRCQSQLER-36, 39-LRPCEQHLMQ-48, 49-KIQRDEDS-56, 59-RDPYSP-64, 65-SQDPYSPS-72, 118-LQGRQQ-122, 127-KRELRN-132 és 143-QRCDLDVE-150.

Az epitópok meglehetősen jó expozíciót mutattak a háromdimenziós modell molekuláris felületén, de a lineáris epitópok konformációs elemzése nem mutatja az Ara h 2 szerkezeti homológiáját a dió más allergénjeinek megfelelő régióival. Felmerült, hogy a földimogyoró és a dió allergének közötti megfigyelt allergén keresztreaktivitás függ egy másik mindenütt jelenlévő magraktártól, a vicilintől. Rekombináns Ara h 2 allergén felhasználásával végzett legújabb vizsgálatok azonban azt mutatják, hogy az IgE-specifikus földimogyoró-allergén keresztreakcióba lép a mandulában és a brazil dióban található fehérjékkel. A klinikai reaktivitás in vitro korrelációjaként a bazofil aktivációs vizsgálatot alkalmaztuk annak bemutatására, hogy az Ara h2 közös IgE-kötő epitópokkal rendelkezik egyes dióallergénekkel. Szinte biztosan vannak olyan térbeli epitópok, amelyeket korábban nem vettek figyelembe. Ezeknek a közös IgE-kötő epitópoknak a jelenléte hozzájárulhat a mogyoró és a fa dió együttérzékenységének elterjedéséhez mogyoróallergiás egyéneknél.

Ara h 3 és Ara h 4

A földimogyoróban megjelenő többi allergén kevésbé jelentős. Közülük kettő Ara h 3 és Ara h 4, amelyek szekvenciája 91% -ban azonos, de egymástól függetlenül nevezték el (általában izoallergéneknek hívnák őket). Ezek az allergének magtároló fehérjék, amelyek a 11S cupina szupercsaládhoz tartoznak.

Az araquinnak nevezett földimogyoró 11S tároló globulin egy oligomer, amelynek molekulatömege 360 kDa. Mint más hüvelyesek és glicininek, úgy szintetizálódik, mint körülbelül 60 kDa polipeptidláncok, amelyek trimereket alkotnak. A kimenetek 40 kDa-os N-terminális savas alegységekre és 20 kDa-os C-terminális bázikus alegységekre válnak szét, amelyek diszulfid-kötésben maradnak, a trimerek hexamert alkotnak. Az alegységben lévő savas és bázikus láncot Asn-Gly peptidkötés választja el. Az arakin, hasonlóan a többi tároló globulin fehérjéhez, hőstabil lehet.